师：同学们，大家好，这一节课我们复习酶与ATP。19世纪，酿酒业在欧洲经济中占有重要地位。糖类是怎样变成酒精的呢？最初，人们认为发酵是纯化学反应，与生命活动无关。法国微生物学家巴斯德在酿酒发酵过程中发现了活的酵母菌细胞，于是他认为发酵与整个细胞的生命活动有关。但德国化学家李比希提出不同观点，他认为发酵与细胞中的某些物质有关，是酵母菌细胞死亡后释放出的某些化学物质，促进了糖类发酵成酒精。

　　结束这一争论的是德国化学家毕希纳，他从活酵母中研磨提取出提取液，将其与糖类混合，发现同样可使糖变成酒精。由此可知，酵母细胞中的某种物质能在细胞外起作用。但使糖变成酒的被称为酿酶的物质究竟是什么？是不是蛋白质呢？很多科学家这样猜测，然而毕希纳并未从提取液中分离出酿酶。

　　后来，美国科学家萨姆纳听说刀豆种子中有一种酶的成分含量很高，称为脲酶，可分解尿素。他历经无数次实验失败后，终于成功从刀豆种子中提取出脲酶，并通过多种化学方法鉴定，证明了酶是蛋白质。此后，陆续有其他科学家通过实验也证明酶是蛋白质。

　　之后，两位美国科学家切赫和奥特曼发现少数RNA也具有生物催化功能，至此人们对酶有了较完整的定义：酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，绝大部分酶是蛋白质，少数酶是RNA。

　　这里有个思考与讨论：核糖体的成分是蛋白质和RNA，对于核糖体而言，是蛋白质更重要还是RNA更重要呢？核糖体的功能主要是合成蛋白质，在实现其功能方面，RNA更为重要，因为它是一种核酶，催化了肽键的形成。

　　酶具有高效性、专一性，且作用条件比较温和，这些结论是如何得出的呢？当然是通过实验。探究酶高效性的实验，可通过比较过氧化氢在不同条件下的分解。在4支试管中分别加入2毫升过氧化氢，给予不同条件：1号在室温下，2号90度水浴加热，3号加入两滴三价铁离子，4号加入两滴肝脏研磨液，肝脏研磨液中含有过氧化氢酶。大家还记得这4支试管的反应情况吗？这4支试管产生的气泡量是4大于3大于2大于1，说明加入肝脏研磨液的化学反应速率比其他条件下都快很多。

　　像这样人为可控制变量的实验，我们把这种变量称为自变量。1号试管未改变实验条件，所以1号试管称为对照组，整个实验也称为对照实验。我们人为改变的因素称为自变量，在上述实验中，无机催化剂三价铁离子和过氧化氢酶就属于自变量。因变量是根据自变量而发生变化的变量，比如过氧化氢的分解速率就是因变量。其他会影响实验结果的因素，我们称为无关变量，像加入的过氧化氢的量、实验室的温度、肝脏研磨液的新鲜程度等都属于无关变量。通过过氧化氢在不同条件下的分解实验，我们得出酶具有高效性的结论，因为与无机催化剂三价铁离子相比，酶促反应产生氧气的速度快很多。

　　那么，酶为什么具有高效性呢？其机理是什么？因为酶降低了化学反应的活化能。像2号试管90度加热是给予过氧化氢能量，促进反应速度，而加三价铁离子和加肝脏研磨液都未给予能量，只是降低了化学反应所需的活化能。

　　通过探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用，我们得出酶具有专一性。这个实验这样做：取1号试管和2号试管，分别加入等量的淀粉溶液和蔗糖溶液；第二步，向两支试管中加入两滴淀粉酶溶液并震荡，将试管下部浸入60度左右的温水中反应5分钟，60度是淀粉酶的最适温度，所以对于温度这种无关变量，实验过程中应使其处于相同且适宜的条件。5分钟后反应充分，加入检验试剂，这里我们选择斐林试剂。加入斐林试剂后震荡、水浴加热，观察颜色变化，发现1号试管出现砖红色沉淀，说明淀粉被淀粉酶水解成了还原糖，2号试管加入斐林试剂后无砖红色沉淀，说明2号试管里的蔗糖未被淀粉酶水解成还原糖。由此得出结论，淀粉酶能催化淀粉水解，而不能催化蔗糖水解。

　　酶的专一性是指每一种酶只能催化一种或一类化学反应。从图中可见，酶a与底物一正好吻合，可结合发生化学反应，酶b可与底物2结合催化底物2发生化学反应。当然，酶作为催化剂，在化学反应前后不变。

　　通过探究温度和pH对酶活性的影响，发现酶作用条件比较温和。利用淀粉和淀粉酶作为实验材料可探究温度对酶活性的影响。这个实验怎么做呢？先取3支试管，各加入2毫升淀粉溶液，接着另取3支试管，分别加入等量的淀粉酶溶液。第三步，取1号试管和其中一支酶溶液试管共同置于60度（工业淀粉酶最适温度约60度）保温5分钟，2号试管和一支加有酶溶液的试管共同置于0度冰水中5分钟，3号试管和一支加有酶溶液的试管共同加热至100度保持约5分钟。这样每个温度下各有两支试管，各保持5分钟。

　　接着第四步，在1号管、2号管、3号管中分别加入相应温度下的淀粉酶溶液，两滴并震荡保温5分钟。以1号管为例，滴入60度时的酶溶液保温5分钟，2号、3号类似。它们在相应温度下保温，就是让它们在各自温度下充分发生化学反应。

　　第五步，化学反应充分后，在三支试管中各加入两滴碘液震荡观察。结果发现，1号试管无明显变化，说明1号管的淀粉已被分解，而2号、3号试管出现蓝色，说明2号、3号试管还有淀粉存在。由此得出结论，淀粉酶在60度时发挥了作用，0度和100度时未发挥好作用。所以只有在适宜温度下，酶的催化效率才最高。

　　这个实验中，我们为什么选择碘液而非斐林试剂作为检验试剂呢？有同学说1号试管淀粉分解成还原糖，可用斐林试剂检验，但如果用斐林试剂，需对三支试管都进行水浴加热，这样原来设定的温度条件就会改变。所以该实验选择碘液作为检验试剂。

　　通过刚才实验可知，酶有最适温度。对大多数酶而言，30 - 40度范围内活性较强，低温不会使酶失活，但会使酶活性较低。若低温后给予适宜温度，酶活性会恢复。因此，实验中酶制剂通常在0度到4度条件下保存。而高温会使酶失活，其空间结构被破坏。

　　pH对酶活性的影响与温度类似，酶有最适pH，不同酶的最适pH不同。例如，人体内绝大多数酶的最适pH是中性，pH = 7左右，胃蛋白酶pH在1.5左右，胰蛋白酶在8左右。强酸强碱一般会破坏酶的空间结构，导致酶失活，且这种失活是永久性的，pH值调回也不能恢复。

　　总结刚才实验的注意事项：若选择淀粉和淀粉酶探究温度对酶活性的影响，检验试剂选用碘液，不选斐林试剂；探究温度对酶影响的实验中，不选过氧化氢酶和过氧化氢，因为过氧化氢本身受热易分解，会影响实验结果；探究pH对酶活性的实验中，不宜选淀粉和淀粉酶作为实验材料，因为淀粉在酸性条件下分解加快。在探究pH对酶活性影响的实验中，应先保证酶的最适温度，排除温度干扰，且将酶溶液的pH调至实验要求的pH后，再让反应物与酶接触，不宜在未到达预设pH前让反应物与酶接触。